Az abnormális prionproteinek egyelőre kevésbé ismert betegség ágensek, melyek szerepet játszanak a szörnyű agypusztító kórokban, köztük a Creutzfeldt-Jacob betegségben, mely a marhák, szarvasok és őzek szivacsos agyvelőgyulladásának emberi változata.

Most azonban egy új kutatás azt sugallja, hogy az abnormális prionproteinek egy variáns formája - egy, melyből hiányzik a sejtmembránba épülő "horgony" - nem képes jelezni a sejteknek, hogy indítsák be a halálos folyamatot - jelentették be a Rocky Mountain Laboratories és az amerikai Allergia és Fertőző Megbetegedések Nemzeti Intézetének kutatói.

Anthony S. Fauci szerint ez a munka új adatokat tár fel arról, hogy a prionok és egyéb neurodegeneratív betegségek hogyan fejlődnek ki, és abban is segíthetnek, hogy a kutatók hogyan késleltethetik, vagy előzhetik meg az ilyen betegségek kialakulását.

A kutatóintézet egy évtizeddel korábban kifejlesztett kísérleti elképzeléseit igénybe véve, a kutatócsapat két csoport, 6 hetes egereket oltott be az ágens különböző törzseivel, melyek surlókórt - a juhok agyi megbetegedése - vált ki. 150 nappal a beoltás után a surlókor prionproteinjének természetes formája mind a 70, a kontrollcsoportban lévő állatnál a fertőzés nyilvánvaló jeleit produkálta, többek között görcsöket, soványságot és koordinációs zavarokat. Ezzel ellentétben a 128 transzgenikus egeret - amelyeket előzőleg úgy módosítottak genetikailag, hogy glikozil-foszfatidil-inozitol-csoportot (GPI) nélkülöző prionproteint termeljenek - 500-600 napon keresztül figyelték meg, ám azoknál nem fejlődött ki a surlókór.

Az újabb elektronmikroszkópos vizsgálatok megerősítették, hogy azért ezeknél az állatoknál is termelődtek amiloidszálak, a prionprotein egy abnormális formái, és náluk is kialakultak agyi károsodások. A kutatók azonban felfedezték, hogy a károsodott agyszövet inkább az Alzheimer-kórra emlékezetet, nem a surlókórra.

Az orvosoknak két elméletük van arra, hogy a transzgenikus egereknél miért nem jelentek meg a betegség tünetei a fertőzés ellenére. Az egyik elmélet szerint a gazdasejtnek szüksége lenne a GPI horgonyra, hogy toxikus jeleket foghasson az abnormális proteintől. A másik elmélet szerint a plakkok kevésbé mérgezőek lehetnek, mint a prionprotein csomók nem plakkosodott formái. Egy másik elképzelhető szcenárió szerint, több idő kell ahhoz, hogy a csökkent toxicitás miatt kialakuljon a betegség.

A kutatók szerint a kísérletsorozat számos meglepő eredmény hozott és új ötleteket adott a csapatnak. Először is, az egerek ugyebár nem lettek betegek. Ez nagyon figyelemreméltó eredmény. Másodsorban a surlókór plakkok sűrű felhalmozódása az agyukban inkább az Alzheimerre hasonlított, és nem volt mérgező. A legtöbb kutató korábban úgy hitte, hogy az Alzheimer-kór plakkjai azok a mérgező összetevők, melyek elölik az idegsejteket, ezért a legtöbb terápia kifejezetten a plakkok eltávolítását célozza. Ám mi van akkor, ha ezek a plakkok tulajdonképpen közömbös tényezők, mint a jelen kutatásban? Mi van akkor, ha a kis csomók az igazán mérgezőek?

Ha ez az elmélet helyesnek bizonyul, akkor a jelenleg folyó kísérletsorozat jelentősen módosíthatja a tudósok elméleteit a prionbetegségek megelőzéséről, a hangsúlyt a prionprotein csomók kialakulására helyezve. A kutatók szerint ez esetben az egyik legfontosabb szempont az lesz, hogy megakadályozzák a prionproteinek rögzülését a sejtekhez.

http://www.hirado.hu/cikk.php?id=44618